Proteínas encontradas en animales y células vegetales: estructura, tipos y significado biológico

Proteínas que se encuentran en los animales y las células vegetales: estructura, tipos y significado biológico!

El nombre de proteína derivado de la palabra griega proteínas que significa "de primer rango" fue acuñado por Berzelius en 1838 para enfatizar la importancia de esta clase de sustancias nitrogenadas complejas que se encuentran en las células de los animales y las plantas.

Químicamente, las proteínas son polímeros de unidades moleculares llamadas aminoácidos. Por esta razón, los aminoácidos se conocen como los "bloques de construcción" de las proteínas. Estos polímeros contienen átomos de carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Los átomos de azufre también suelen estar presentes. Algunas proteínas además contienen fósforo, hierro y otros elementos. Las proteínas tienen un alto peso molecular que van desde 5.000 a muchos millones.

Péptidos

Un péptido consiste en dos o más aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Los polímeros lineales de aminoácidos se llaman polipéptidos. Un péptido puede clasificarse de acuerdo con el número de unidades de aminoácidos como un dipéptido (2 aminoácidos), triptida (3 aminoácidos), etc.

Las cadenas más grandes compuestas de muchos ácidos se llaman polipéptidos. Una cadena polipeptídica consiste en una parte que se repite regularmente, llamada esqueleto o cadena principal, y una parte variable, las cadenas laterales distintivas. Los polipéptidos y las proteínas simples consisten completamente en una cadena larga de aminoácidos unidos entre sí por enlaces peptídicos (-CONH) formados entre el grupo amino (-NH 2 ) de un aminoácido y el grupo carboxílico (-COOH) del adyacente. Una molécula de agua se elimina durante la formación de un enlace peptídico.

La secuencia de aminoácidos presentes en un polipéptido es específica para una proteína particular. La secuencia distintiva de las unidades de aminoácidos se rige por la secuencia de codones del gen o cistrón que controla su formación. Solo unos 20 aminoácidos se utilizan en la síntesis de todo tipo de proteínas.

Organización (Niveles de Estructura):

Una proteína puede tener hasta cuatro niveles de organización primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.

1. Estructura primaria:

La estructura primaria de una proteína se refiere a la secuencia lineal de aminoácidos en las cadenas polipeptídicas y la ubicación de los puentes disulfuro, si los hay. Los aminoácidos están unidos entre sí solo por enlaces peptídicos.

La estructura primaria es, por lo tanto, una descripción completa de las conexiones covalentes de una proteína. Los aminoácidos esenciales que se encuentran como residuos de aminoácidos en la estructura primaria de una proteína son tantos como 20. La secuencia de aminoácidos o la estructura primaria de varias proteínas ahora se ha determinado.

2. Estructura secundaria:

Una cadena polipeptídica siempre tiene una organización espacial (en el espacio). El plegamiento de una cadena de polipéptidos lineales en una estructura enrollada específica se conoce como la estructura secundaria de la proteína. Dicho plegamiento se obtiene o mantiene por enlace de hidrógeno.

La importancia de dicho plegamiento radica en el hecho de que los residuos de aminoácidos que pueden estar muy separados en su secuencia primaria se juntan de este modo en estrecha proximidad mediante un enlace secundario. Hay tres tipos de estructuras secundarias: hélice α, plisada (ambas fueron propuestas por Linus Pauling y Robert Corey (1951) y hélice de colágeno.

(i) La hélice α:

Es una estructura parecida a una barra. En una hélice, la cadena polipeptídica se enrolla estrechamente con la cadena principal formando la parte interior y las cadenas laterales que se extienden hacia afuera de manera helicoidal. La x-hélice es una bobina para diestros. En lugares la hélice es menos regular formando bobinas aleatorias.

La hélice se estabiliza mediante enlaces de hidrógeno entre el oxígeno del grupo carboxílico (grupo -CO) de un residuo de aminoácido y el grupo NH del siguiente cuarto residuo de aminoácido en la secuencia lineal. Por lo tanto, todos los grupos principales de CO y NH están unidos por hidrógeno. Cada residuo está relacionado con el siguiente por una traslación de 1.5 A 0 a lo largo del eje helicoidal. La estructura helicoidal se encuentra en la queratina del cabello, miosina, tropomiosina (ambos músculos), epidermis (piel), fibrina (punto de sangre).

(ii) β-plisado

En la estructura secundaria plisada en P, dos o más cadenas polipeptídicas se interconectan mediante enlaces de hidrógeno. Se produce una hoja en lugar de una barra como en α-helix. Aquí, la cadena polipeptídica está casi completamente extendida en lugar de enrollarse estrechamente como en la hélice α.

Las hebras adyacentes de polipéptidos pueden correr en la misma dirección (hoja p paralela, por ejemplo, p-queratina) o en dirección opuesta (hoja p anti-paralela, por ejemplo, fibroína de seda). La formación de una lámina de P por una sola cadena polipeptídica puede ocurrir si la cadena se repliega sobre sí misma. En este estado, un bucle que conecta hebras unidas anti-paralelas en H en la conformación P, se llama un giro p.

(iii) Hélice de colágeno:

En la hélice de colágeno o tropo-colágeno hay generalmente tres hebras o polipéptidos enrollados entre sí. La bobina se refuerza mediante el establecimiento de un enlace de hidrógeno entre el grupo NH del residuo de glicina de cada cadena con los grupos CO de las otras dos cadenas. También hay un efecto de bloqueo con la ayuda de los residuos de prolina e hidroxiprolina. Esta estructura es responsable de la alta resistencia a la tracción del colágeno, la proteína principal de la piel, los huesos y los tendones.

3. Estructura terciaria:

Se refiere a la estructura tridimensional de una proteína. La disposición y la interrelación de las cadenas torcidas de la proteína en bucles y curvas específicas se denomina estructura terciaria de la proteína. La estructura terciaria describe cómo las cadenas con estructura secundaria interactúan aún más a través de los grupos R de los residuos de aminoácidos para dar una forma tridimensional.

Los sitios activos (p. Ej., Cadenas laterales polares) de la proteína a menudo se llevan hacia la superficie, mientras que otras cadenas laterales (p. Ej., Hidrófobas) se llevan al interior de la proteína. La estructura terciaria se estabiliza mediante varios tipos de enlaces: enlaces de hidrógeno, enlaces iónicos, enlaces covalentes de las interacciones de Van der Waal y enlaces hidrofóbicos.

En la estructura de la proteína, los enlaces covalentes son los más fuertes y son de dos tipos, enlaces peptídicos y enlaces disulfuro (-SS). Los enlaces iónicos o electrostáticos se producen debido a la fuerza atractiva entre los grupos ionizados de carga opuesta, por ejemplo, -NH 3 + y –COO - Los enlaces de hidrógeno se desarrollan debido a la distribución de H + o protones por dos átomos electronegativos. Las interacciones de Van der Waal se desarrollan con las fluctuaciones de carga entre dos grupos colocados en lugares cercanos (por ejemplo, -CH 2 OH y –CH 2 OW). El enlace hidrofóbico se forma entre dos grupos no polares.

4. Estructura cuaternaria:

En particular, la proteína, más de un polipéptido puede estar asociado para dar lugar a una macromolécula compleja, que es biológicamente una unidad funcional. Esta estructura así obtenida se denomina estructura cuaternaria. Esto se encuentra sólo en las proteínas oligoméricas.

Las unidades polipeptídicas de esta estructura cuaternaria tendrían sus propias estructuras primarias, secundarias y terciarias. Las fuerzas que estabilizan estos agregados son los enlaces de hidrógeno y los enlaces electrostáticos o salinos formados entre los aminoácidos en las cadenas polipeptídicas (no los enlaces peptídicos o disulfuro).

La hemoglobina es un excelente ejemplo de estructura cuaternaria que consta de cuatro cadenas peptídicas de dos tipos: las cadenas α y β que se producen en pares.

Tipos de

Dependiendo de su forma, función y constitución, las proteínas se clasifican de la siguiente manera:

(a) Sobre la base de la forma:

Las proteínas se clasifican en dos categorías según la forma: fibrosa y globular.

1. Proteínas fibrosas:

Son hilos como proteínas que pueden aparecer solos o en grupos. Son proteínas duras, no enzimáticas y estructurales. Las proteínas fibrosas generalmente poseen una estructura secundaria. Son insolubles en agua. La queratina de la piel y el cabello es una proteína tan fibrosa. Algunas de las proteínas fibrosas son contráctiles, por ejemplo, la miosina de los músculos y la elastina del tejido conectivo.

2. Proteínas globulares:

Están redondeados en el contorno. La contractibilidad está ausente. La estructura final es terciaria o cuaternaria. Las proteínas globulares pueden ser enzimáticas o no enzimáticas. Las proteínas globulares más pequeñas son en su mayoría solubles en agua, por ejemplo, las histonas. La solubilidad en agua disminuye, pero la coagulabilidad por calor aumenta con el aumento del tamaño de las proteínas globulares. La albúmina de huevo, las globulinas séricas y las glutelinas (trigo, arroz) son ejemplos de grandes proteínas globulares.

(b) Sobre la base de la función:

Dependiendo de la función, las proteínas se clasifican en tipos enzimáticos y no enzimáticos. Las proteínas no enzimáticas son de varios tipos: estructurales, de almacenamiento, protectoras, hormonales, de transporte, etc.

1. Proteínas enzimáticas:

Son proteínas que funcionan como enzimas, ya sea directamente (p. Ej., Amilasa, pepsina) o junto con una parte no proteica llamada cofactor (p. Ej., Deshidrogenasas). Las proteínas enzimáticas suelen ser de forma globular.

2. Proteínas estructurales o protoplásmicas:

Forman parte de estructuras celulares y sus productos, por ejemplo, complejo coloidal de protoplasma, membranas celulares, proteínas contráctiles, proteínas estructurales del cabello y uñas. En forma, las proteínas estructurales pueden ser globulares o fibrosas.

3. Proteínas de reserva o almacenamiento:

Se producen como reserva alimentaria principalmente en semillas, huevos o leche. Las proteínas de almacenamiento suelen ser globulares. Dependiendo de su solubilidad, las proteínas de reserva son de cuatro tipos: albúminas, globulinas, prolaminas y glutelinas.

(c) Sobre la base de la constitución:

Sobre la base de su constitución, las proteínas son de tres tipos: simples, conjugadas y derivadas.

1. Proteínas simples:

Las proteínas se componen de aminoácidos solamente. Los grupos no amino adicionales están ausentes, por ejemplo, histonas, queratina.

2. Proteínas conjugadas:

Las proteínas tienen grupos protésicos no amino. Dependiendo del tipo de grupo protésico, las proteínas conjugadas son de varios tipos.

Por ejemplo, nucleoproteínas, cromoproteínas, metaloproteínas, glicoproteínas, etc.

(d) Proteínas derivadas:

Se derivan de la proteína a través de la desnaturalización, coagulación y descomposición, por ejemplo, proteosa, fibrina, metaproteína.

Significado biológico de las proteínas:

1. Componentes estructurales de las células:

Algunas proteínas como la miosina de los músculos, la queratina de la piel y el cabello en los mamíferos y el colágeno del tejido conectivo sirven como materiales estructurales. Algunos sirven como componentes importantes del fluido extracelular.

2. Enzimas:

El rasgo característico más sorprendente de las proteínas es su capacidad para funcionar dentro de las células vivas como enzimas que catalizan la reacción.

3. Hormonas:

Algunas hormonas son de naturaleza proteica, por ejemplo, la insulina, la hormona del crecimiento de la hipófisis, la hormona paratiroidea-parathormona.

4. Proteínas de transporte (proteínas transportadoras):

La hemoglobina de los glóbulos rojos transporta oxígeno de los pulmones a diferentes partes del cuerpo. La mioglobina de los músculos almacena oxígeno. La albúmina lleva calcio y ácidos grasos. En las membranas celulares se producen varias proteínas portadoras para transportar materiales específicos hacia el interior, por ejemplo, glucosa, aminoácidos.

5. Proteínas receptoras:

Ocurren en la superficie externa de las membranas celulares. Las proteínas se unen a moléculas de información específicas como las hormonas y median en los efectos celulares.

6. Protección contra las enfermedades:

Las inmunoglobulinas del plasma sanguíneo (P y globulinas Y) en mamíferos y otros animales actúan como anticuerpos que neutralizan los efectos dañinos de patógenos extraños. Estos anticuerpos están formados por proteínas.

7. Crecimiento y reparación:

Durante las actividades metabólicas, las proteínas de los tejidos se descomponen y estos tejidos dañados se reparan con la ayuda de los aminoácidos.

8. Pigmentos visuales:

La rodopsina y la yodopsina son pigmentos proteicos presentes, respectivamente, en bastones y conos de la retina. Participan en la percepción de la imagen.

9. Formación de la urea:

En los animales ureotélicos, los aminoácidos ornitina, citrulina y arginina participan en la formación de urea.