Sistemas de inmunidad encontrados en cuerpos de animales

Sistemas de inmunidad encontrados en cuerpos de animales!

El cuerpo animal siempre está expuesto a varios invasores dañinos como virus, bacterias, hongos y parásitos y sustancias tóxicas.

Se ha observado que las personas que habían padecido ciertas enfermedades como el sarampión y las paperas no son atacadas en el futuro por los patógenos de la misma enfermedad. Es debido al hecho de que estas personas se han vuelto inmunes a la enfermedad en cuestión.

El cuerpo humano tiene la capacidad de resistir casi todos los tipos de organismos o toxinas que dañan los tejidos y órganos. Esta capacidad se llama inmunidad. En otras palabras, la inmunidad se refiere a la resistencia de un huésped a los patógenos y sus productos tóxicos. El sistema del cuerpo animal, que lo protege de diversos agentes infecciosos y cáncer, se conoce como sistema inmunológico. El estudio del sistema inmunológico se llama inmunología.

Antigenos

Los antígenos son sustancias que, cuando se introducen en el cuerpo, estimulan la producción de anticuerpos. La mayoría de los antígenos son proteínas, pero algunos son carbohidratos, lípidos o ácidos nucleicos. Los determinantes antigénicos o epítopos son aquellos sitios en antígenos que son reconocidos por los anticuerpos y receptores presentes en las células T y B.

De hecho, las unidades más pequeñas de antigenicidad son los determinantes antigénicos. Cada determinante puede estimular la formación de un tipo particular de anticuerpo o célula efectora. Por lo tanto, un antígeno de proteína pura puede dar lugar a muchos anticuerpos distintos y células efectoras.

Según la capacidad de los antígenos para llevar a cabo sus funciones, los antígenos son de dos tipos: antígenos completos y antígenos incompletos (haptenos). Un antígeno completo es capaz de inducir la formación de anticuerpos y producir una reacción específica y observable con el anticuerpo así producido. Los haptenos (antígenos parciales) son sustancias que son incapaces de inducir la formación de anticuerpos por sí mismos, pero pueden ser capaces de inducir anticuerpos al combinarse con moléculas más grandes (normalmente proteínas) que sirven como portadores.

Antígeno H:

Los glóbulos rojos de todos los grupos sanguíneos ABO poseen un antígeno común, el antígeno H, que es un precursor de la formación de antígenos A y B. Debido a la distribución universal, el antígeno H no suele ser importante en el agrupamiento o la transfusión de sangre.

Sin embargo, Bhende et al (1952) de Bombay (ahora llamado Mumbai) informaron un ejemplo muy raro en el que los antígenos A y B y los antígenos H estaban ausentes en los glóbulos rojos. Esto se conoce como grupo de sangre Bombay o Oh. Tales individuos tendrán anticuerpos anti A, anti B y antiH. Por lo tanto, pueden aceptar la sangre solo de su propio grupo.

Anticuerpos

Los anticuerpos son inmunoglobulinas (Ig) que se producen en respuesta a la estimulación antigénica. Por lo tanto, todos los anticuerpos son inmunoglobulinas, pero todas las inmunoglobulinas no son anticuerpos. Los anticuerpos pueden unirse a una membrana celular o pueden permanecer libres.

Los anticuerpos son producidos por los linfocitos B y las células plasmáticas. De hecho, los linfocitos B se transforman en células plasmáticas. La célula plasmática madura produce anticuerpos a una velocidad extremadamente rápida, aproximadamente 2000 moléculas por segundo. Los anticuerpos dirigen la inmunidad mediada por anticuerpos (= inmunidad humoral).

Sobre la base de la estructura fisicoquímica y antigénica, las Ig se agrupan en cinco clases o isotipos, a saber, Ig A, Ig D, Ig E, Ig G e Ig M. Se diferencian entre sí en tamaño, carga, contenido de carbohidratos y composición de aminoácidos. A = Alfa (α), D = Delta (δ) E = Ep-silon (ε), G = Gamma (γ), M = Mu (µ)

La Ig G se ha estudiado ampliamente y sirve como modelo de unidad estructural básica de todas las Ig. Se compone de 4 cadenas peptídicas. De las cuatro cadenas, hay dos cadenas largas, llamadas cadenas pesadas o H y dos cadenas cortas, llamadas cadenas ligeras o L, que pueden ser de tipo lambda o Kappa.

Las cuatro cadenas peptídicas se mantienen juntas mediante enlaces disulfuro para formar una molécula en forma de Y. Dos fragmentos idénticos de molécula en forma de Y poseen los sitios de unión a antígeno y, por lo tanto, se denominan unión de fragmento-antígeno (Fab).

Los sitios de unión a antígeno se unen a los antígenos específicos en un patrón de bloqueo y clave, formando un complejo antígeno-anticuerpo. El tercer fragmento que carece de la capacidad de unirse al antígeno y se puede cristalizar, es, por lo tanto, conocido como fragmento cristalizable (Fc).

A continuación se describen cinco clases de anticuerpos:

(i) IgA:

Es la segunda clase más abundante, constituyendo aproximadamente el 10 por ciento de las inmunoglobulinas séricas. Hay una cadena peptídica adicional llamada unión (J). Es la principal inmunoglobulina en el calostro (la primera leche secretada por una madre lactante), saliva y lágrimas. Protege de patógenos inhalados e ingeridos. Por lo tanto, protege la superficie del cuerpo. Cuando la Ig A se excreta a través de las heces, se llama coproantibody.

(ii) IgD:

Está presente en la superficie de los linfocitos B que están destinados a diferenciarse en células plasmáticas productoras de anticuerpos. Así, la IgD activa las células B para secretar otros anticuerpos.

(iii) IgE:

Exhibe propiedades únicas tales como la labilidad térmica (inactivado a 56 ° C en una hora). La IgE media la hipersensibilidad tipo I (anafilaxia). Prausnitz y Kustner demostraron en 1921 la transmisión de hipersensibilidad de tipo I mediada por IgE mediante la inyección de suero que contiene anticuerpos IgE de una persona alérgica en la piel de una persona normal o no alérgica. Se llama reacción de Prausnitz-Kustner (PK). Así, la IgE actúa como mediadora en la respuesta alérgica.

(iv) IgG:

Esta es la clase más abundante de Ig en el cuerpo que constituye aproximadamente el 75% del total de Igs. La IgG es la única inmunoglobulina materna que normalmente se transporta a través de la placenta y proporciona inmunidad pasiva natural en el feto y en el recién nacido. Así, la IgG está presente en la leche. La IgG protege los fluidos corporales. IgG también estimula los fagocitos y el sistema del complemento.

(v) IgM:

Es la Ig más grande. Se llama así porque es una macroglobulina al menos cinco veces más grande que la IgG. También tiene cadena J IgM es la clase de inmunoglobulina más antigua. Activa las células B También es la inmunoglobulina más temprana en ser sintetizada por el feto, comenzando alrededor de las 20 semanas de edad.

No puede atravesar la barrera placentaria. La Ig M es 500-1000 veces más efectiva que la Ig G en la opsonización (que se describirá más adelante), 100 veces más efectiva en la acción bacteriana y 20 veces en la aglutinación bacteriana. Pero en la neutralización de toxinas y virus, es menos activo que Ig G. Así, Ig M protege el torrente sanguíneo.